Directions for Muscletech 100% Premium Whey Protein Plus

Mix 1-2 servings (1-2 scoops) with 4-8 ounces of cold water or skim milk in a glass or shaker cup. Use between major meals and before and after exercise. Do not exceed 5 servings in a 24-hour period. Read the entire label before use and follow the directions provided. Consume 10 glasses of water daily for good health.

Protein

Proteine (griech. Protos = das Erste, das Wichtigste) bzw. Eiweiße (deutscher Begriff) gehören zu den wichtigsten Grundbausteinen aller tierischen und pflanzlichen Zellen. Ohne sie wäre kein Leben möglich, da nur Protein Zellen aufbauen und Gewebe reparieren kann. Als Enzyme und als Hormone regeln sie den gesamten Stoffwechsel, als kontraktile Elemente (Muskelfasern) ermöglichen sie Bewegungsvorgänge. Auch die Abwehrkörper des Immunsystems und bestimmte Transportproteine im Blut bestehen aus Eiweißen.
Proteine spielen unter normalen Bedingungen im Energiestoffwechsel keine bedeutende Rolle, dafür sind sie im Baustoffwechsel umso wichtiger. Proteine sind der Hauptbaustoff der Muskeln. Die Aktin- und Myosinfilamente (Myofibrillen) der Muskulatur bestehen aus Proteinkomplexen. Muskeln bestehen zu 20 % aus Protein und zu über 70 % aus Wasser. Immerhin sind ungefähr 20 % des Körpergewichts Proteine. Von den bekannten über 200 Aminosäuren kann der Mensch aber nur aus 22 Aminosäuren alle Eiweiße bilden, die er benötigt. Man unterscheidet zwischen essentiellen und nicht essentiellen Aminosäuren. Die essentiellen Aminosäuren kann der Körper nicht selber herstellen und müssen daher täglich mit der Nahrung aufgenommen werden. Die semiessentiellen (halb-essentiellen) Aminosäuren kann der Körper dagegen unter bestimmten Stoffwechselumständen nicht in ausreichender Menge bilden. Die übrigen nicht essentiellen Aminosäuren können vom Körper aus den anderen (essentiellen) Aminosäuren synthetisiert werden.

Ähnlich wie Kohlenhydrate sind auch die Eiweiße je nach Anzahl der Aminosäuren eingeteilt in Oligopeptide (2-9 AS=Aminosäuren), Polypeptide (10-100 AS) und Proteine (mehr als 100 AS). Durch die unvorstellbar große Zahl von 10130 Verknüpfungsmöglichkeiten können die verschiedenen Proteine aufgebaut werden. Außer der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) wird die Spezifität der Proteine durch die unterschiedliche räumliche Struktur der Peptidkette (Sekundär- und Tertiärstruktur: Faltblattstruktur und a -Helix-Struktur) bestimmt. Die Quartärstruktur beschreibt die Zusammenlagerung und Anordnung mehrerer, räumlich geordneter Peptidketten zu einer biologisch wirksamen Einheit. Die räumliche Anordnung und die Aminosäuresequenz sind für die biologischen Funktionen der Proteine entscheidend.

 

Zusammenfassende biologische Funktionen der Proteine

• Bausteine der Muskulatur und dienen zum Aufbau von Sehen, Bändern, Nerven- und Bindegewebe
• Regeneration und Wiederherstellung bei Gewebeverletzungen und Mikroverletzungen der Muskulatur nach dem Training
• als Abwehrstoffe: Antikörper wehren eingedrungene Erreger ab
• als Enzyme: Beteiligung am Stoffwechsel
• als Hormone: Botenstoffe, die an einem bestimmten Wirkungsort eine gewisse Reaktion hervorrufen
• Transportfunktionen: insbesondere die Bluteiweißkörper. Die Albumine transportieren z. B: Hormone, Salze, Vitamin C; die Globuline befördern Lipoide und Schwermetalle.

 

Das Chromoprotein Hämoglobin ist für den Gastransport (O2-Transport) zuständig. Ferner werden auch körperfremde Stoffe (Wirkstoffe aus Medikamenten) an Proteine angelaget und auf diese Art transportiert.

• Schutz- und Stützfunktionen: bilden Hüllen um Zellen (Schutzkolloide), das Faserprotein Kollagen verleiht Knochen und Gewebe Zugfestigkeit
• sind Teil der biologischen Membranen
• Energielieferant für den Energiestoffwechsel, können Kohlenhydrate neubilden; haben einen steigernden Effekt auf den Energieumsatz
• Übertragen Erbinformation: der Erbinformationsträger DNA (Desoxyribonucleinsäure) ist ein Proteinnucleotid

 

Funktion im Körper

Eiweiße kommen im menschlichen Organismus vor als Bestandteil von:

• Hormonen (Peptid- oder Proteohormone)
• Enzymen
• Membranproteinen der Zellwand (z.B. Rezeptoren oder Transportproteine)
• Stütz- und Gerüsteiweißen (z.B. Kollagen, Keratin oder Elastin)
• Kontraktilen Proteinen (z.B. Aktin- und Myosinfilamente als kontraktile Elemente des Muskels)
• Plasmaeiweißen (z.B. Albumin)
• Transporteiweißen (z.B. Hämoglobin, Myoglobein und bestimmte Plasmaproteine)
• Blutgerinnungsfaktoren
• Antikörpern
• Bei der Energieversorgung nur Reservefunktion

 

Eiweiße sind nicht so energiereich wie Fette. Ihre Energiedichte beträgt 17,2 kJ/g (= 4,1 kcal/g). Die mit der Nahrung aufgenommenen Eiweiße werden im Darm in ihre Bausteine zerlegt, die Aminosäuren werden resorbiert, um dann als Material für den Aufbau körpereigener Eiweiße zu dienen. Als Energiequelle setzt der Körper Eiweiß erst ein, wenn er die Kohlenhydrat- und Fettspeicher aufgebraucht hat. Dies geschieht während längerer Hungerperioden. In einem komplizierten chemischen Prozess kann in der Leber aus einigen Aminosäuren Glukose als Energielieferant hergestellt werden. Andere Aminosäuren können, ähnlich wie Fettsäuren, zu sog. Ketonkörpern abgebaut werden, die von den Organen in Zeiten der Mangelversorgung alternativ zur Glukose verstoffwechselt werden.

 

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein Mangel würde schlimme Folgen haben:

• Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
• Antriebsarmut
• Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem).

 

Weitere Symptome sind:

• Muskelschwäche
• Wachstumsstörungen
• Fettleber
• Ödeme

 

Biologische Wertigkeit (BW)

Die biologische Wertigkeit der Nahrungseiweiße gibt an, wie viele Gramm Körpereiweiß durch 100 g des betreffenden Nahrungseiweiß aufgebaut werden können. Sie gibt gleichzeitig an, wie wertvoll das Eiweiß eines bestimmten Nahrungsmittel bzw. eines Proteinkonzentrates für den Aufbau von Muskulatur und anderen körpereigenen Eiweißstoffen (z.B. Enzyme, Hormone) ist. Als Bezugswert dient das Vollei-Protein, denn ihm ist eine Biologische Wertigkeit von 100 gegeben worden. Alle anderen Proteine werden zu ihm in Relation gesetzt.
Je höher die biologische Wertigkeit eines Nahrungseiweißes ist, desto weniger braucht der menschliche Körper davon zur Aufrechterhaltung seiner Eiweißbilanz. Tierisches Eiweiß kann prinzipiell als hochwertiger angesehen als pflanzliches Eiweiß. Allerdings kann man durch eine geeignete Mischung von tierischen und pflanzlichen Eiweißträgern viel höhere biologische Wertigkeiten erzielen als durch tierisches Eiweiß alleine, da sich die Eiweißstoffe verschiedener Nahrungsmittel in ihrem Aminosäurespektrum gegenseitig ergänzen und aufwerten können. Entscheidend für die Eignung eines Nahrungsproteins zur Biosynthese von Körpereiweiß ist vor allem der Gehalt an essentiellen Aminosäuren und die Verfügbarkeit von Aminosäuren.
Bei der Auswahl der Nahrungsmittel sollte man aber nicht nur die biologische Wertigkeit achten, sondern auch bedenken, dass mit tierischem Nahrungseiweiß gleichzeitig eine große Menge unerwünschter Begleitstoffe aufgenommen werden, nämlich Purine, Cholesterin und Fette. Purine im Fleisch liefern im Stoffwechsel als Endprodukt Harnsäure, die sich in den Nieren, Gelenken und Sehnen ablagern kann, so dass es zu Nierensteinen, Gicht und erhöhter Verletzungsanfälligkeit kommen kann. Dagegen sind Eier, Milch und Milchprodukte purinfrei. In Anbetracht dieser Tatsachen sollte man die Aufnahme tierischer Eiweiße einschränken und auch pflanzliche Nahrungsmittel in die verstärkt einbeziehen. Die nachfolgende Tabelle zeigt, wie die Kombination tierischer und pflanzlicher Eiweißträger sogar die biologische Wertigkeit des Eiweißes aufwerten können.

Biologische Wertigkeiten verschiedener tierischer, pflanzlicher Eiweißträger und Proteingemische für den Menschen:

Täglicher Bedarf

Es wird eine tägliche Eiweißzufuhr von etwa 0,8-1g/kg Körpergewicht empfohlen, das entspricht einem Eiweißanteil an der täglichen Nährstoffmenge von ca. 12- 15%. Mehr Eiweiß benötigen Schwangere und Stillende, Hochleistungssportler nehmen sogar Eiweißmengen von bis zu 2,5g/kg Körpergewicht zu sich.
Ebenfalls einen erhöhten Eiweißbedarf haben Kinder und Jugendliche (1-1,2g / kg Körpergewicht), wobei der Bedarf vom Kleinkindalter an stetig abnimmt. Ab dem 25. Lebensjahr verliert der menschliche Körper zunehmend an Gewebesubstanz und damit auch Protein, so dass sich der Eiweißbestand bis zum 60. Lebensjahr um etwa 20% vermindert.

 

Bedeutung der Proteine für den Sportler

Der Eiweißbestand unterliegt einem ständigen Auf-, Ab- und Umbau. Zwischen Aufbau (Anabolie) und Abbau (Katabolie) der Eiweißstrukturen im Organismus besteht unter normalen Umständen ein dynamisches Gleichgewicht. «Durch den ständigen Auf- und Abbau von Proteinen besteht im Zwischenstoffwechsel eine Aminosäurereserve von 600-700 g, die man als Aminosäurepool bezeichnet. Das ist die einzige, allerdings recht dynamische Eiweißreserve des Organismus, die er ständig zur Verfügung hat.»
Da der Körper im Gegensatz zu Kohlenhydraten und Fetten über keinen direkten Energiespeicher von Eiweißen verfügt, muss er diese ständig mit der Nahrung aufnehmen, damit bei den katabolen Prozessen keine Muskeleiweiß abgebaut werden. Bei körperliche Belastungen im Sport, vor allem im Kraftsport, kommt es nämlich zunächst zu einem Abbau von Eiweißen im Körper. Daher ist es gerade für Sportler wichtig, dass immer genügend Aminosäuren durch Eiweiß in der Nahrung dem Körper zur Verfügung gestellt werden. Dabei sollte zum einen berücksichtigt werden, dass Eiweiße im Körper nicht lange gespeichert werden und zum anderen, dass der Körper nur bis zu 40 g Eiweiß auf einmal verwerten kann.

«Der richtige Abstand zwischen proteinhaltiger Kost (Konzentrat oder fettarmer Mahlzeit) und dem Training sollte etwas 1 bis 1 ½ Stunden betragen.»

Die täglichen Zufuhrempfehlung eines erwachsenen Menschen an Eiweiß liegen bei ungefähr 1 g pro kg Körpergewicht.
Der Proteinbedarf des Sportlers wird im Allgemeinen höher angesetzt und kann sportartspezifisch unterschiedlich sein. Nach neueren Untersuchungen ist bekannt, dass der Anteil der Eiweiße am Energieverbrauch bei längerdauernden Belastungen 5-15 % ausmachen kann. Ein weiterer Grund für den erhöhten Eiweißbedarf im Sport liegt darin, dass im Aminosäurepool ein ausreichendes Angebot an freien Aminosäuren vorhanden sein soll, damit zur Energiegewinnung nicht die Aminosäuren aus der Skelettmuskulatur herangezogen werden müssen. Im Zusammenhang einer Leistungssteigerung spielen die verzweigtkettigen essentiellen Aminosäuren eine besondere Rolle, worauf beim Thema "Leistungssteigerung durch Aminosäuren" ausführlich eingegangen wird.
Der Bedarf eines Sportlers ist auch deshalb erhöht, da es – besonders bei Ausdauerbelastungen mit hoher Intensität – zu einem Verschleiß an Muskelfasern, zu strukturellen Veränderungen an den Zellmembranen und Mitochondrien sowie zu Inaktivierungen von Enzymen und Hormonen kommt.

 

Gründe für einen erhöhten Proteinbedarf des Sportlers:

• Mehrbedarf für die Muske lneubildung (Aufbau-Training)
• Erhöhter Erhaltungsbedarf für die größere Muskelmasse (Abnutzungsquote)
• Erhöhter Verschleiß an Funktionsproteinen und anderen Stickstoffverbindungen
• Möglicher Stimulierungseffekt auf die Proteinsynthese
• Der Pool an freien Aminosäuren im Gewebe ist ein zusätzlicher Energiespeicher und ein Schutz vor dem Abbau an Körperprotein

 

Proteinkonzentrate

Die Vorteile, die Proteinkonzentrate dem Athleten bieten, liegen auf der Hand: Der Sportler kann mit deren Einsatz problemlos den Eiweißanteil in seiner Ernährung erhöhen, ohne dabei auch Fett, Cholesterin oder Purine zuzuführen, was mit herkömmlichen Proteinquellen wie Fleisch, Fisch, Eier, und Milchprodukten nur schwer möglich wäre. Außerdem kann man einen vorgefertigten Proteindrink überall mit hinnehmen, so dass der Sportler auch außer Haus problemlos seine eiweißreiche Ernährung beibehalten kann. Kostengünstiger ist es auch, den Eiweißbedarf mit Proteinsupplements zu decken. Ein weiterer Vorteil, den eine kontinuierliche Proteinzufuhr dem Athleten bietet, ist ein konstanter Blutzuckerspiegel, der Heißhungerattacken vermeidet, was gerade in der Diät sehr hilfreich ist. Dabei empfiehlt es sich, die Eiweißzufuhr sinnvoll über den Tag zu verteilen. Besonders vor dem Schlafengehen und früh morgens sollte Protein zugeführt werden, um der nächtlichen, katabolen Phase entgegenzuwirken.

*vermeiden Sie Natriumkaseinat

Bedarf im Sport

Meine Zufuhrempfehlungen für Sportler sind: Bei Ausdauersportarten von 1,5-2,0 g, bei Spielsportarten von 1,5-2,8 und bei Kraftsportarten von 1,5-3,2 g Eiweiß pro kg Körpergewicht. Meiner Meinung sind die genanten Mengen absolut ausreichend. Vermutlich entstanden die teilweise in der Literatur zitierten hohen Eiweißmengen von 2-3 g, in Einzelfällen sogar von 3-4 g Protein pro Kilogramm Körpergewicht aufgrund der Tatsache, dass Kraftsportler während des Krafttrainings zuwenig Kohlenhydrate aufnahmen und deshalb das Eiweiß als Energiequelle brauchten.

 

Referenzen

1. LemonPW (1996) Is increased dietary protein necessary or beneficial for individuals with a physically active lifestyle? Nutr Rev 54(4 Pt 2): 169-75
2. Arndt K. (HG.) (2001) Handbuch Nahrungsergänzungen-Bedeutung und Anwendung leistungssteigernder Substanzen für Bodybuilding und Kraftsport. Seiten: 210-212
3. GEISS/HAMM,Handbuch Sportlerernährung (1992)
4. KONOPKA, Sporternährung (1996)
5. BREITENSTEIN/HAMM, Bodybuilding, natürlich, gesund, erfolgreich

 

Whey Protein

Whey Protein wird in den Staaten als das Beste Protein für den Mukelaufbau bezeichnet. Dieses ´höchst anabole´ Protein mit einer biologischen Wertigkeit von BV 104, nicht denaturiertes Whey Protein laut Werbeaussagen einiger US-Hersteller sogar Wertigkeiten bis 157, übertrifft alle anderen Proteine. Diese Aminosäuren gelangen nach 30 Minuten in den Blutpool und lässt somit die stark anabolen (aufbauenden) Stoffwechselprozesse aktiv werden. Das schnelle wirksame Whey ist als Protein früh morgens und nach dem Training sehr gut geeignet. Molkeprotein wurde durch Athleten und Bodybuilder populär, hat aber seinen Siegeszug durch viele Vorteile für die Gesundheit fortgesetzt. Molkeprotein hilft definitiv bei der Zunahme fettfreier Muskelmasse. Es wurde jedoch entdeckt, dass Molkeprotein viele andere gesundheitliche Vorteile besitzt. Es hilft bei der Gewichtsreduktion, besonders beim Fettabbau. Die Gehirnfunktionen beruhen auf passenden Proteinen. Es stärkt das Immunsystem durch Erhöhung des wichtigen Glutathionspiegels.
Glutathion ist ein Tripeptid bestehend aus den Aminosäuren Cystein, Glutamin und Glycin. Molkeprotein besitzt die größte Konzentration von glutathionerhöhenden Aminosäuren von allen anderen Proteinen. Glutathion ist ein natürliches, im menschlichen Körper vorkommendes Antioxidantium und sorgt für den fundamentalen Schutz der Zellen gegen Oxidationsstress der durch freie Radikale hervorgerufen wird. Der Konsum von Proteinen die Cystein, Glutamin und Glycin enthalten hilft einen hohen Glutathionspiegel zu erhalten.
Glutathion ist wichtig für das Immunsystem. Die Funktion und Reproduktion der Immun Lymphozyten hängt vom Glutathion ab. Forschungsergebnisse die in der Zeitschrift Immunology veröffentlicht wurden zeigen, dass ein Mangel an Glutathion schädliche Auswirkungen auf die natürlichen Killerzellenfunktionen und die Lymphozyten hat. Zusätzlich wurde entdeckt, dass Individuen mit chronischen Krankheiten an einem Glutathionmangel leiden.
Glutathion entgiftet auch viele Schadstoffe im Körper. Es kommt in großen Mengen in der Leber vor. Dem Hauptentgiftungsorgan im Körper. Studien haben gezeigt, dass Leute mit schlechten Leberfunktionen, sei es wegen Krankheit oder Alkoholmissbrauch, einen Mangel an Glutathion haben. Eine Nahrungsergänzung mit Molkeprotein hilft den Glutathionspiegel zu heben um die Leberfunktion und die Entgiftung zu verbessern. Einer der größten Vorteile von Molkeprotein ist die Verbesserung des Immunsystems und die Erhöhung der zellulären Glutathionspiegel. Glutathion ist eines der stärksten körpereigenen Antioxidantien. Weiters ist Glutathion ein entgiftender Wirkstoff der freie Stoffwechselproduktradikale, giftige Metalle wie Aluminium und chemisch Karzinogene neutralisiert und die Lipid-Peroxidation der Zellmembrane verhindert, welche, wenn sie unkontrolliert ist, die Zellwände aufbrechen kann.
Whey Protein, egal ob denaturiert oder nicht, enthält ca. 23-25% verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs), die als besonders wichtig für den Muskelaufbau gelten. Dies ist ein höherer BCAA-Gehalt als bei allen anderen Proteinquellen.

und zum Schluss ein Kleiner Tipp von mir:
Mixen Sie 1 Liter Milch, 25 Gramm Molkeprotein, 2 kleine Schaufeln Eiscreme, 4 (vom Ei) Eiklar und 2 Teelöffel Olivenöl.

 

Es versteht sich, dass man viel Milch benötigt, wenn man plant, 4 Eiklar und -olivenöl zusammen zu mixen. Es schmeckt super gut, geht sehr leicht runder und bringt Sie schnell in Schwung. Es versorgt Sie mit mindestens 60 Gramm Protein, ein gewisses Maß an einfachen Kohlenhydraten für 3 bis 4 Stunden. Es ist sehr gut geeignet dass nach dem Training zu trinken weil es sich innerhalb 30 Minuten in Ihre Blutbahn befindet. Nach einem erfolgreichen Training, mixen Sie Ihren Drink, legen Sie sich an Ihren Sofa und genießen sie es.

 

Referenzen

1. Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrere B. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Dec 23;94(26):14930-5
2. Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002 Oct;283(4):E648-57
3. Bouthegourd JC, Roseau SM, Makarios-Lahham L, Leruyet PM, Tome DG, Even PC. A preexercise alpha-lactalbumin-enriched whey protein meal preserves lipid oxidation and decreases adiposity in rats. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002 Sep;283(3):E565-72
4. Burke DG, Chilibeck PD, Davidson KS, Candow DG, Farthing J, Smith-Palmer T. The effect of whey protein supplementation with and without creatine monohydrate combined with resistance training on lean tissue mass and muscle strength. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2001 Sep;11(3):349-64
5. Walzem RL, Dillard CJ, German JB. Whey components: millennia of evolution create functionalities for mammalian nutrition: what we know and what we may be overlooking. Crit Rev Food Sci Nutr. 2002 Jul;42(4):353-75
6. Kent KD, Harper WJ, Bomser JA. Effect of whey protein isolate on intracellular glutathione and oxidant-induced cell death in human prostate epithelial cells. Toxicol In Vitro. 2003 Feb;17(1):27-33
7. Micke P, Beeh KM, Buhl R. Effects of long-term supplementation with whey proteins on plasma glutathione levels of HIV-infected patients. Eur J Nutr. 2002 Feb;41(1):12-8
8. Quig D. Cysteine metabolism and metal toxicity. Altern Med Rev. 1998 Aug;3(4):262-70
9. Rosaneli CF, Bighetti AE, Antonio MA, Carvalho JE, Sgarbieri VC. J Med Food. Efficacy of a whey protein concentrate on the inhibition of stomach ulcerative lesions caused by ethanol ingestion. 2002 Winter;5(4):221-8
10. Bounous G, Batist G, Gold P. Whey proteins in cancer prevention. Cancer Lett. 1991 May 1;57(2):91-4
11. Tran CD, Howarth GS, Coyle P, Philcox JC, Rofe AM, Butler RN. Dietary supplementation with zinc and a growth factor extract derived from bovine cheese whey improves methotrexate-damaged rat intestine. Am J Clin Nutr. 2003 May;77(5):1296-303
12. FitzGerald RJ, Meisel H. Nahrung. Lactokinins: whey protein-derived ACE inhibitory peptides. 1999 Jun;43(3):165-7
13. Toba Y, Takada Y, Matsuoka Y, Morita Y, Motouri M, Hirai T, Suguri T, Aoe S, Kawakami H, Kumegawa M, Takeuchi A, Itabashi A. Milk basic protein promotes bone formation and suppresses bone resorption in healthy adult men. Biosci Biotechnol Biochem. 2001 Jun;65(6):1353-7
14. Burke DG, Chilibeck PD, Davidson KS, Candow DG, Farthing J, Smith-Palmer T. The effect of whey protein supplementation with and without creatine monohydrate combined with resistance training on lean tissue mass and muscle strength. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2001 Sep;11(3):349-64
15. Poullain MG, Cezard JP, Roger L, Mendy F. Effect of whey proteins, their oligopeptide hydrolysates and free amino acid mixtures on growth and nitrogen retention in fed and starved rats. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1989 Jul-Aug;13(4):382-6.
16. Pena-Ramos EA, Xiong YL. Antioxidative activity of whey protein hydrolysates in a liposomal system. J Dairy Sci. 2001 Dec;84(12):2577-83