Vitamin B-Complex - GN Laboratories

11,83 €

per Kapsel
/ Content: 60 Capsules
0.3 kg
Lieferzeit 7-10 Werktage
Not Available
  • Content: 60 Capsules

New product

B-Complex GNLaboratories

More details

This product is no longer in stock

Not Available

11,83 €

0,20 € per Kapsel
Tax included
0.3 kg
Lieferzeit 7-10 Werktage
Weltweiter Versand

Highly dosed vitamin B complex specifically developed to cover the increased needs of athletes and physically active people!

Product Highlights:

  • Provides 300% of the daily requirement of B vitamins to meet the increased needs of physically active people
  • Perfect for covering the vitamin B12 requirements of vegans and vegetarians
  • Supports your metabolism of macronutrients, your energy metabolism and your protein synthesis
  • Supports the synthesis of steroid hormones and a proper regulation of hormone activity
  • Can support your immune function
  • Can protect the cells of your body from oxidative stress by free radicals
  • Vegetarian capsules

What are B Vitamins?

The group of B vitamins contains a number of essential vitamins that are responsible for a variety of vital processes in the human body. This complex of vitamins is of particular importance for hard-exercising athletes and bodybuilders, as some of the B vitamins play crucial roles in the metabolism of macronutrients, in protein and glycogen metabolism, and in the synthesis of amino acids. Without sufficient intake of these vitamins, post-workout recovery and gains in size and strength will be severely compromised.

Vitamins of the Vitamin B complex also play an important role in your energy metabolism and will help to reduce fatigue and to enhance your exercise performance

Especially for strength athletes, it may be of interest that vitamins of the vitamin B complex are crucial for the metabolism of steroid hormones, as well as for a proper regulation of your body’s hormonal activity. If you know anything about the importance of your body's hormone levels in building muscle mass and strength, you'll realize how much a vitamin B deficiency can impair your efforts in the gym. Other interesting benefits of vitamin B12 and B2 include a support of your immune function and a protection of your body cells from destructive effects of free radicals. This is especially important for hard-exercising athletes, as hard and intense workouts will inevitably increase the production of free radicals and may affect the function of your immune system for several hours. An adequate intake of B vitamins can therefore help to minimize these negative effects of exercise.

Of course, we did not leave anything to chance and using 300% of the officially recommended daily intake of the contained B vitamins will ensure that GN Laboratories Vitamin B Complex will also meet the needs of people with an increased vitamin B demand. Unlike competing products, which often contain insane amounts of B vitamins, we think that 300% of the recommended daily intake is sufficient to meet an increased vitamin B demand without causing adverse side effects or adverse health effects in the long run.

Who can benefit most from a supplementation with GN Laboratories Vitamin B Complex?

Athletes and physically active people often have an increased need for vitamins B vitamins that is difficult to cover by their normal diet. Other people who may have increased requirements of B vitamins are smokers, pregnant women, people who are under a lot of stress, alcoholics, and women who use birth control pills.

It may also be difficult for vegetarians, and especially vegans, to meet their vitamin B needs without the use of supplements, as some B vitamins are found primarily in animal foods. A prominent example of this is vitamin B12, which does not occur in purely plant-based foods.

Which vitamins are included in GN-Laboratories Vitamin B Complex?

GN Laboratories Vitamin B Complex contains all B vitamins in an amount of 300% of the recommended daily requirement. The health benefits of these vitamins have been well researched and the EU Healths Claims listing lists the following officially recognized benefits of B vitamins included in GN Laboratories Vitamin B Complex.

Vitamin B1

  • Vitamin B1 contributes to a normal energy metabolism.
  • Vitamin B1 contributes to a normal function of the nervous system.
  • Vitamin B1 contributes to a normal mental function.
  • Vitamin B1 contributes to a normal heart function.

Vitamin B2

  • Vitamin B2 contributes to a normal energy metabolism.
  • Vitamin B2 contributes to a normal function of the nervous system.
  • Vitamin B2 contributes to the maintenance of normal mucous membranes.
  • Vitamin B2 contributes to the maintenance of normal red blood cells.
  • Vitamin B2 contributes to the maintenance of normal skin.
  • Vitamin B2 contributes to the maintenance of a normal vision.
  • Vitamin B2 contributes to normal iron metabolism.
  • Vitamin B2 helps protect cells from oxidative stress.
  • Vitamin B2 helps to reduce fatigue and tiredness.

Vitamin B6

  • Vitamin B6 contributes to a normal cysteine synthesis.
  • Vitamin B6 contributes to normal function of the nervous system.
  • Vitamin B6 contributes to a normal homocysteine metabolism.
  • Vitamin B6 contributes to normal protein and glycogen metabolism.
  • Vitamin B6 contributes to a normal mental function.
  • Vitamin B6 contributes to a normal formation of red blood cells.
  • Vitamin B6 contributes to a normal function of the immune system.
  • Vitamin B6 helps to reduce fatigue and tiredness.
  • Vitamin B6 contributes to the regulation of hormone activity.

Vitamin B12

  • Vitamin B12 contributes to a normal energy metabolism.
  • Vitamin B12 contributes to a normal function of the nervous system.
  • Vitamin B12 contributes to a normal homocysteine metabolism.
  • Vitamin B12 contributes to a normal mental function.
  • Vitamin B12 contributes to a normal formation of red blood cells.
  • Vitamin B12 contributes to a normal function of the immune system.
  • Vitamin B12 helps to reduce fatigue and tiredness.
  • Vitamin B12 plays an important role in cell division.

Folic acid

  • Folic acid contributes to the growth of normal maternal tissue during pregnancy.
  • Folic acid contributes to a normal amino acid synthesis.
  • Folic acid contributes to a normal blood formation.
  • Folic acid contributes to a normal homocysteine metabolism.
  • Folic acid contributes to a normal mental function.
  • Folic acid contributes to a normal function of the immune system.
  • Folic acid helps to reduce fatigue and tiredness.
  • Folic acid has an important function in cell division.


  • Niacin contributes to a normal energy metabolism.
  • Niacin contributes to a normal function of the nervous system.
  • Niacin contributes to a normal mental function.
  • Niacin contributes to the maintenance of normal mucous membranes.
  • Niacin contributes to the maintenance of normal skin.
  • Niacin helps to reduce fatigue and tiredness.


  • Biotin contributes to a normal energy metabolism.
  • Biotin contributes to normal functioning of the nervous system.
  • Biotin contributes to a normal metabolism of macronutrients.
  • Biotin contributes to a normal mental function.
  • Biotin contributes to the maintenance of normal hair.
  • Biotin contributes to the maintenance of normal mucous membranes.
  • Biotin contributes to the maintenance of normal skin.

Pantothenic acid

  • Pantothenic acid contributes to a normal energy metabolism.
  • Pantothenic acid contributes to the normal synthesis and metabolism of steroid hormones, vitamin D and some neurotransmitters.
  • Pantothenic acid helps reduce fatigue and tiredness.
  • Pantothenic acid contributes to anormal mental performance.

Pangamic acid

Pangamic acid, also known as vitamin B15, is a naturally occurring compound in the human body.
Pangamic acid is used in the medical field and in the supplements industry to treat circulatory disorders as it improves blood circulation and the blood supply to different body tissues.

Nur registrierte Benutzer können bewerten.

Recommende daily intake: 1 capsules unchewed with sufficient liquid


Vitamin B12 (Cobalamin)

Vitamin B12 bzw. Cobalamin ist ein Vitamin, welches ausschließlich von Mikroorganismen gebildet werden kann. Da Vitamin B12 nicht von Pflanzen gebildet werden kann wird immer wieder die Frage diskutiert, in wieweit eine rein pflanzliche Ernährung eine ausreichende Versorgung des Vitamins ermöglicht.
Bei cobalaminen Verbindungen (Vitamin B12 aktive Verbindungen) gibt es vier, die eine biologische Wirkung bei Mensch und Tier haben: Adenosyl-, Aquo-, Hydroxy- und Methylcobalamin und die synthetische Verbindung Cyanacobalamin. Mit Ausnahme von Cyanacobalamin sind diese Verbindungen licht- und hitzeempfindlich. Sauerstoff beschleunigt die Inaktivierung der Cobalamine erheblich.
Das mit der Nahrung aufgenommene Cobalamin wird durch Salzsäure und dem Enzym Protease des Magens aus der Nahrung freigesetzt. Bevor das Vitamin in den Blutkreislauf gelangt, heftet es sich an bestimmte Proteine die dem Cobalamin als "Transportsystem" in den Blutkreislauf dienen. Der Transport zu den Organen erfolgt über eine weitere Eiweißbindung. Es heftet sich an das Beta-Globulin Transcobalamin welches als Rezeptor an der Zelloberfläche erkannt wird. Das Transcobalamin erleichtert die Aufnahme des Vitamins in die Zellen.
Im Cobalaminstoffwechsel spielt das "Recycling" des Vitamins eine erhebliche Rolle. Das über die Galle ausgeschiedene Cobalamin kann sich im Dünndarm wieder an ein "Transporteiweiß" heften, welches eine erneute Absorption in dem Blutkreislauf ermöglicht.
Vitamin B12 wird meistens im terminalen Ileum absorbiert. Für die Aufnahme ist ein Transportprotein, der so genannte Intrinsic Factor, notwendig. Dieser Faktor wird in der Magenschleimhaut produziert und ist bei der so genannten A-Gastritis vermindert, so dass sich als Folge ein Vitamin-B12-Mangel ausbilden kann. Bei Darmerkrankungen (Morbus Crohn) oder nach Resektionen von terminalen Ileum oder des Magens kann die Substitution des Vitamin B12 nötig sein.


B12 hat zwei Hauptaufgaben im Körper. Es wird im Knochenmark bei der Bildung der roten Blutkörperchen und im Nervensystem benötigt. Es wirkt als CoEnzym bei der DNS-Synthese, fördert den Proteinaufbau, den Kohlenhydrat- und Fett-Stoffwechsel.


Vitamin B12 wird ausschließlich von Mikroorganismen hergestellt. Tiere und Pflanzen sind dazu nicht in der Lage. Tiere, die ebenfalls Vitamin B12 benötigen, decken ihren Bedarf durch fressen von "unsauberer" Nahrung, auf der solche Mikroorganismen vorkommen. Man nimmt aber an, dass gerade Pflanzenfresser den Hauptteil ihres Bedarfes über eine Symbiose mit diesen Mikroorganismen in ihrem Darm decken. Auch beim Menschen kommen diese Mikroorganismen im Darm vor und produzieren dort Vitamin B12. Es wird angenommen, dass dadurch auch der Mensch einen Großteil seines Bedarfs deckt, weil Vitamin B12 nur in äußerst geringen Dosen zugeführt werden muss im Gegensatz zu anderen Vitaminen, die teilweise grammweise benötigt werden. Dafür ist eine intakte Darmflora notwendig und eine frühe Ansiedelung der Mikroorganismen in der Dünndarmregion. Denn im Dickdarm produziertes Vitamin B12 wird meist unabsorbiert ausgeschieden. Vitamin B12 wird sehr gut in der Leber gespeichert und ist meist in Nahrung tierischer Herkunft fast überall enthalten. Früher war man der Ansicht, dass der Bedarf von Vitamin B12 bei vegetarisch/veganer Ernährung durch milchsauer vergorene Lebensmittel (Sauerkraut, Rote Beete, Lupine, Algen) gedeckt werden kann. Mittlerweise weiß man, dass es sich hierbei um vornehmlich inaktive Vitamin B12 Analoga handelt.


Bei einem Mangel an Vitamin B12 kann es zur Perniziöse Anämie (Perniziosa), einer Erkrankung des Blutbildes und zur funikulären Myelose kommen. Die Ursachen für diesen Mangel können zum einen in unzureichender Zufuhr durch Nahrung, wie sie bei sehr strenger veganer Ernährung beobachtet wurde, oder durch unzureichende Aufnahme verursacht werden. Bei mangelhafter Aufnahmefähigkeit im Magen-Darm-Trakt, fehlt dem Organismus im Magensaft der Intrinsic Factor (ein Glykoprotein, das von den Belegzellen des Magens und im Zwölffingerdarm produziert wird und für die Vitamin B12-Aufnahme unablässig ist). Der Intrinsic-Faktor bindet Cobalamin in einem vor Verdauungsenzymen schützenden Komplex und ermöglicht so den Transport in die Darmzellen, von wo aus Vitamin B12 über Bindung an weitere Proteine (Transcobalamine) in die äußeren Gewebe gelangt.


Auch nach Zufuhr der 10.000 fachen Dosis konnten keine toxischen Effekte nachgewiesen werden. Da Vitamin B12 wasserlöslich ist, werden Überschüsse über den Urin wieder ausgeschieden. Bisher wurde noch von keiner Überdosierung berichtet und selbst Allergien gegen Vitamin B12 treten äußerst selten auf.


Der tägliche Mindestbedarf ist im Vergleich zu den meisten andern Vitaminen sehr viel geringer, er beträgt nur ca. 3 Mikrogramm. Ein Mangel an Vitamin B12 entwickelt sich sehr langsam, bei völligem Stopp der Zufuhr in der Regel erst nach zwei bis drei Jahren, da der Körper das Vitamin über längere Zeit in der Leber speichern kann.

Bedarf im Sport

Unter Sportlern genießt das Vitamin B12 einen guten Ruf. Sie berichten, selbst wenn das Vitamin verabreicht wird, ohne das Mängel bestehen, von einem gesteigerten Wohlbefinden und vermehrtem Appetit. Einige schwören auf stimulatorische und anabole Effekte. Viele Bodybuilder nehmen Dosierungen bis zu 1500mcg am Tag. Ich glaube dass ein Dosis von 300mcg am Tag zu den Mahlzeiten wurde absolut ausreichen.


Vitamin B9 (Folsäure)

Folsäure ist ein wasserlösliches Vitamin. Hinter diesem Begriff verbirgt sich eine große Gruppe von Substanzen. Es gibt etwa 100 verschiedene Folsäure-aktiven Stoffe. Man nennt sie Folate.
Die in Lebensmitteln vorkommenden Folate zählen zu den instabilen Vitameren. Sie sind insgesamt lichtempfindlich und reagieren extrem empfindlich gegenüber Sauerstoff und Hitze.
Aus ernährungsphysiologischer Sicht spielt die Menge der vorhandenen Folate eher eine untergeordnete Rolle. Entscheidend über die Bioverfügbarkeit ist die Form der vorliegenden Folate. In Lebensmitteln liegen Folate aus ernähungsphysiologischer Sicht in zwei Formen vor: in Folsäure-Mono- oder -Poly-Glutamaten. Monoglutamate werden auch als freie Folsäure bezeichnet. Die Aufnahmefähigkeit ist bei freier Folsäure weitaus höher, als bei den Polyglutamaten. Entscheidend über die Bioverfügbarkeit ist auch die Zubereitung der Lebensmittel. Durch das Zerkleinern von rohem Gemüse werden Folate der Zellen freigesetzt. Dadurch können sie mit gewebseigenen Enzymen so verändert werden, dass sich ihre Bioverfügbarkeit verbessert. Auf Grund der hohen Hitzeempfindlichkeit der Folate haben gegarte Lebensmittel eine verminderte Bioverfügbarkeit des Vitamins.
Folate müssen eine bestimmte Struktur aufweisen, um vom Dünndarm aufgenommen werden zu können. Während Folsäuremonoglutamat (Moleküle mit nur einem Aminosäurerest, dem Glutamylrest) weitgehend ohne Umwege resorbiert werden kann, müssen die Folsäurepolyglutamate (Moleküle mit mehreren Glutamylresten) vor der Resorption gespalten werden. Diese "Vorbereitung" zur Resorption ist aber nur bedingt möglich. D.h. es können nicht alle, bis zu acht Glutamylreste abgespalten werden. Dadurch ist die Aufnahme von Folsäurepolyglutamaten sehr begrenzt.
Gespeichert wird das Vitamin zum größten Teil in der Leber. Die Speicherdauer ist aber nur sehr kurz. Schon nach ca. vier Wochen folatfreier Ernährung sind die Speicher weitgehend erschöpft.


Folsäure wirkt vorwiegend als Coenzym. Es ist am Stoffwechsel von Proteinen und Nukleinsäuren (DNS) beteiligt. Die Beteiligung an der Synthese zu einem Vorstufenprodukt der DNS gehört zu den wichtigsten Aufgaben des Vitamins. Bei einigen Reaktionen im Stoffwechsel ist Folsäure auf die Anwesenheit von Cobalamin angewiesen. Ist Cobalamin nicht in ausreichenden Mengen vorhanden, kommt es zu indirekten Mangelerscheinungen an Folsäure. Folsäure ist auch wichtig für die Blutbildung, Zellwachstum, allgemeine Reproduktion der Abwehrkräfte und für die Düsen und Leber.


Folsäure ist überwiegend in Blattgemüse und in Rinder-, Schweine- und Kalbsleber enthalten. Im Gemüse finden sich besonders hohe Konzentrationen in Bohnen, Kopfsalat, Spargel, Spinat und Weißkohl.


Erste Symptome eines Folsäuremangels sind Veränderungen der Zellteilung - eine Störung der DNS Synthese. Auch Magen- und Darmschleimhautveränderungen können auftreten. In Folge dieser Veränderungen kommt es zu Durchfällen und einer negativ beeinflussten Aufnahme der Nährstoffe. Meist zeigt sich ein Folsäuremangel aber durch:

  • depressive Verstimmungen,
  • erheblichen Leistungsabfall
  • Schlaflosigkeit,
  • psychische Störungen und
  • Vergesslichkeit.

Folgen einer Überdosierung (Hypervitaminose)
Andauernde hohe Zufuhren können zur Bildung von Folacinkristallen in den Nieren führen. Dosierungen über 1500mcg können Magen-/Darm-probleme verursachen.


Der Bedarf liegt bei 0,3 mg Folsäure pro Tag. Die DGE geht bei dieser Empfehlung von einer Verteilung von Folsäure-Poly- und -Mono-Glutamaten im Verhältnis von 60:40 aus. Die Bioverfügbarkeit wird dabei mit 20% bei Polyglutamaten und 100% bei Monoglutamaten angenommen. Zusätzlich räumte die DGE bei dieser Angabe noch einen Sicherheitszuschlag von 50% ein.

Die Beteiligung von Folsäure an der Zellteilung erhöht den Bedarf des Vitamins bei schwangeren und stillenden Frauen. Schwangere benötigen nach Angaben des National Research Council, USA 0,4 mg und Stillende 0,26 bis 0,28 mg Folate pro Tag.

Bedarf im Sport

400-1000mcg pro Tag, mehrmals täglich zu den Mahlzeiten einnehmen.


Vitamin B7 / Biotin


Biotin ist ein Vitamin, das in geringen Mengen in zahlreichen Nahrungsmitteln vorkommt.

Biotin wird zur Verhinderung und Behandlung eines mit der Schwangerschaft, einer langfristigen künstlichen Ernährung, einer Fehlernährung oder einem rapiden Gewichtsabbau in Verbindung stehenden Biotinmangels eingesetzt. Es wird außerdem oral bei Haarausfall, brüchigen Nägeln, Hautausschlag bei Kindern (seborrhoische Dermatitis), Diabetes und leichten Depressionen verwendet.


Wie wirkt Biotin?

Biotin ist eine wichtige Komponente von Enzymen des menschlichen Körpers, die bestimmte Substanzen wie Fette, Kohlenhydrate und andere aufbrechen.

Es gibt keinen wirklich guten Labortest, um einen Biotinmangel feststellen zu können, weshalb ein solcher Mangel für gewöhnlich anhand seiner Symptome identifiziert wird. Diese Symptome umfassen dünner werdendes Haar, was häufig von einem Verlust der Haarfarbe begleitet wird, sowie einen roten, schuppigen Hautausschlag um Augen, Nase und Mund. Weitere, das Nervensystem betreffende Symptome umfassen Depressionen, Erschöpfung, Halluzinationen und ein kribbelndes Gefühl in Armen und Beinen. Es gibt Hinweise darauf, dass Diabetes zu einem Biotinmangel führen könnte.BIOTIN Uses & Effectiveness


Wie effektiv ist Biotin?

Biotin ist effektiv, wenn es zur Vorbeugung und Behandlung eines Biotinmangels verwendet wird. Symptome eines Biotinmangels umfassen dünner werdendes Haar (häufig begleitet von einem Verlust der Haarfarbe) und einen roten, schuppigen Hautausschlag um Augen, Nase und Mund. Weitere Symptome umfassen Depressionen, Lethargie, Halluzinationen und ein kribbelndes Gefühl in Armen und Beinen. Es gibt Hinweise darauf, dass Rauchen einen milden Biotinmangel hervorrufen könnte.

Biotin ist zur Behandlung eines Hautausschlages bei Kindern (seborrhoische Dermatitis) wahrscheinlich ineffektiv.

Es gibt nicht genügend wissenschaftliche Daten, um eine Aussage bezüglich der Effektivität von Biotin bei folgenden Anwendungsbereichen treffen zu können:

  • Haarausfall: Es gibt vorläufige Studienergebnisse, die darauf hindeuten, dass Haarausfall reduziert werden kann, wenn Biotin in Kombination mit Zink oral eingenommen wird, während gleichzeitig eine Creme, die die chemische Verbindung Clostebasol Propionat enthält, auf die Haut aufgetragen wird.
  • Diabetes: Biotin alleine scheint die Blutzuckerspiegel bei Menschen, die unter Diabetes vom Typ 2 leiden, nicht zu beeinflussen. Es gibt jedoch Hinweise darauf, dass eine Kombination von Biotin und Chrom den Blutzucker bei Diabetikern, deren Diabetes nur schlecht mit Hilfe von Medikamenten kontrolliert wird, senken könnte. Andere Studienergebnisse zeigen, dass dieselbe Kombination das Verhältnis der Gesamtcholesterinspiegel zu den Spiegeln des guten HDL Cholesterins, das Verhältnis der Spiegel des schlechten LDL Cholesterins zu den Spiegeln des guten HDL Cholesterins und das Verhältnis der nicht HDL Cholesterinspiegel zu den HDL Cholesterinspiegeln bei Menschen mit Diabetes vom Typ 2 reduziert.
  • Nervenschmerzen bei Diabetikern: Es gibt Hinweise darauf, dass Biotin Nervenschmerzen bei Diabetikern reduzieren kann. 
  • Brüchige Finger- und Zehennägel: Biotin könnte die Dicke von Finger- und Zehennägeln bei Menschen mit brüchigen Nägeln erhöhen.

Es bedarf weiterer wissenschaftlicher Untersuchungen, um die Effektivität von Biotin bei diesen Anwendungen bewerten zu können.


Sicherheit und Nebenwirkungen

Biotin ist für die meisten Menschen bei einer oralen Einnahme in angemessenen Mengen wahrscheinlich sicher und unbedenklich. Biotin ist bei einer Einnahme in den empfohlenen Mengen gut verträglich. Biotin ist bei einer intramuskulösen Injektion möglicherweise sicher und unbedenklich.


Vorsichtsmaßnahmen und Warnungen

Schwangerschaft und Stillzeit: Biotin bei einer Verwendung in den empfohlenen Mengen während Schwangerschaft und Stillzeit möglicherweise sicher und unbedenklich.

Nierendialyse: Menschen, die sich einer Nierendialyse unterziehen müssen, könnten zusätzliches Biotin benötigen.



Zum augenblicklichen Zeitpunkt liegen keine Informationen über Wechselwirkungen von Biotin mit Medikamenten oder Supplements vor.



Für Biotin ist kein festgelegter täglicher Bedarf definiert. Eine adäquate Zufuhr liegt für Kinder bis 12 Monaten bei 7 mcg, für Kinder von 1 bis 3 Jahren bei 8 mcg, bei Kindern von 4 bis 8 Jahren bei 12 mcg, bei Kindern von 9 bis 13 Jahren bei 20 mcg, bei Jugendlichen von 14 bis 18 Jahren bei 25 mcg, bei Erwachsenen über 18 Jahren und schwangeren Frauen bei 30 mcg und bei stillenden Frauen bei 35 mcg.



  1. Barry, M. A., Campos, S. K., Ghosh, D., Adams, K. E., Mok, H., Mercier, G. T., and Parrott, M. B. Biotinylated gene therapy vectors. Expert.Opin.Biol.Ther. 2003;3(6):925-940. View abstract.
  2. Baumgartner, M. R. Molecular mechanism of dominant expression in 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase deficiency. J Inherit.Metab Dis. 2005;28(3):301-309. View abstract.
  3. Becker, L. C., Bergfeld, W. F., Belsito, D. V., Klaassen, C. D., Marks, J. G., Jr., Shank, R. C., Slaga, T. J., Snyder, P. W., and Alan, Andersen F. Final report of the safety assessment of allantoin and its related complexes. Int J Toxicol. 2010;29(3 Suppl):84S-97S. View abstract.
  4. Biotin and fatty acid requirements for lymphocyte response. Nutr.Rev. 1980;38(3):126-127. View abstract.
  5. Bliss, D. Z., McLaughlin, J., Jung, H. J., Lowry, A., Savik, K., and Jensen, L. Comparison of the nutritional composition of diets of persons with fecal incontinence and that of age- and gender-matched controls. J Wound.Ostomy.Continence.Nurs. 2000;27(2):90-97. View abstract.
  6. Boas, M. A. The Effect of Desiccation upon the Nutritive Properties of Egg-white. Biochem.J 1927;21(3):712-724. View abstract.
  7. Bohrer, D., do Nascimento, P. C., Binotto, R., Becker, E., and Pomblum, S. Contribution of the raw material to the aluminum contamination in parenterals. JPEN J Parenter.Enteral Nutr. 2002;26(6):382-388. View abstract.
  8. Bolander, F. F. Vitamins: not just for enzymes. Curr.Opin.Investig.Drugs 2006;7(10):912-915. View abstract.
  9. Bowman, B. B., Selhub, J., and Rosenberg, I. H. Intestinal absorption of biotin in the rat. J Nutr. 1986;116(7):1266-1271. View abstract.
  10. Brenner, S. and Horwitz, C. Possible nutrient mediators in psoriasis and seborrheic dermatitis. II. Nutrient mediators: essential fatty acids; vitamins A, E and D; vitamins B1, B2, B6, niacin and biotin; vitamin C selenium; zinc; iron. World Rev.Nutr.Diet. 1988;55:165-182. View abstract.
  11. Burnett, R., Guichard, Y., and Barale, E. Immunohistochemistry for light microscopy in safety evaluation of therapeutic agents: an overview. Toxicology 4-11-1997;119(1):83-93. View abstract.
  12. Campistol, J. [Convulsions and epileptic syndromes of the newborn infant. Forms of presentation, study and treatment protocols]. Rev.Neurol. 10-1-2000;31(7):624-631. View abstract.
  13. Carey, P. R., Sonnichsen, F. D., and Yee, V. C. Transcarboxylase: one of nature's early nanomachines. IUBMB.Life 2004;56(10):575-583. View abstract.
  14. Colombo, V. E., Gerber, F., Bronhofer, M., and Floersheim, G. L. Treatment of brittle fingernails and onychoschizia with biotin: scanning electron microscopy. J Am.Acad.Dermatol. 1990;23(6 Pt 1):1127-1132. View abstract.
  15. Crisp, S. E., Griffin, J. B., White, B. R., Toombs, C. F., Camporeale, G., Said, H. M., and Zempleni, J. Biotin supply affects rates of cell proliferation, biotinylation of carboxylases and histones, and expression of the gene encoding the sodium-dependent multivitamin transporter in JAr choriocarcinoma cells. Eur.J Nutr. 2004;43(1):23-31. View abstract.
  16. Dakshinamurti, K. Biotin--a regulator of gene expression. J Nutr.Biochem. 2005;16(7):419-423. View abstract.
  17. Daniells, S. and Hardy, G. Hair loss in long-term or home parenteral nutrition: are micronutrient deficiencies to blame? Curr.Opin.Clin.Nutr.Metab Care 2010;13(6):690-697. View abstract.
  18. Dashwood, R. H. and Ho, E. Dietary histone deacetylase inhibitors: from cells to mice to man. Semin.Cancer Biol. 2007;17(5):363-369. View abstract.
  19. de Wolf, F. A. and Brett, G. M. Ligand-binding proteins: their potential for application in systems for controlled delivery and uptake of ligands. Pharmacol.Rev. 2000;52(2):207-236. View abstract.
  20. Dreizen, S. Nutrition and the immune response -- a review. Int J Vitam.Nutr.Res. 1979;49(2):220-228. View abstract.
  21. Dror, Y., Stern, F., Berner, Y. N., Kaufmann, N. A., Berry, E., Maaravi, Y., Altman, H., Cohen, A., Leventhal, A., and Kaluski, D. N. [Micronutrient (vitamins and minerals) supplementation for the elderly, suggested by a special committee nominated by Ministry of Health]. Harefuah 2001;140(11):1062-7, 1117. View abstract.
  22. du, Vigneaud, V, Melville, D. B., Folkers, K., Wolf, D. E., Mozingo, D. E., Keresztesy, J. C., and Harris, S. A. The structure of biotin: a study of desthiobiotin. J.Biol.Chem 1942;(146):475-485.
  23. du, Vigneaud, V. THE STRUCTURE OF BIOTIN. Science 11-20-1942;96(2499):455-461. View abstract.
  24. Eakin, R. E., Snell, E. E., and Williams, R. J. Concentrationand assay of avidin, injury-producing agents in raw egg white. J Biol Chem. 1941;(40):535-43.
  25. Esposito, S. Immune system and surgical site infection. J Chemother. 2001;13 Spec No 1(1):12-16. View abstract.
  26. Fernandez-Mejia, C. Pharmacological effects of biotin. J Nutr.Biochem. 2005;16(7):424-427. View abstract.
  27. Furukawa, Y. [Enhancement of glucose-induced insulin secretion and modification of glucose metabolism by biotin]. Nippon Rinsho 1999;57(10):2261-2269. View abstract.
  28. Gralla, M., Camporeale, G., and Zempleni, J. Holocarboxylase synthetase regulates expression of biotin transporters by chromatin remodeling events at the SMVT locus. J Nutr.Biochem. 2008;19(6):400-408. View abstract.
  29. Grammatikopoulou, M. G., Daskalou, E., and Tsigga, M. Diet, feeding practices, and anthropometry of children and adolescents with cerebral palsy and their siblings. Nutrition 2009;25(6):620-626. View abstract.
  30. Hassan, Y. I. and Zempleni, J. Epigenetic regulation of chromatin structure and gene function by biotin. J Nutr. 2006;136(7):1763-1765. View abstract.
  31. Hymes, J. and Wolf, B. Biotinidase and its roles in biotin metabolism. Clin.Chim.Acta 11-15-1996;255(1):1-11. View abstract.
  32. Hymes, J. and Wolf, B. Human biotinidase isn't just for recycling biotin. J Nutr. 1999;129(2S Suppl):485S-489S. View abstract.
  33. Jaffrey, S. R. and Snyder, S. H. The biotin switch method for the detection of S-nitrosylated proteins. Sci STKE. 6-12-2001;2001(86):l1. View abstract.
  34. Kogl, F. and Tonnis, B. Ober das Bios-Problem. Darstellung von krystallisiertem Biotin aus Eigelb. Z.Physiol.Chem 1932;(242):43-73.
  35. Kothapalli, N., Camporeale, G., Kueh, A., Chew, Y. C., Oommen, A. M., Griffin, J. B., and Zempleni, J. Biological functions of biotinylated histones. J Nutr.Biochem. 2005;16(7):446-448. View abstract.
  36. Leon-Del-Rio, A. Biotin-dependent regulation of gene expression in human cells. J Nutr.Biochem. 2005;16(7):432-434. View abstract.
  37. Lesch, H. P., Kaikkonen, M. U., Pikkarainen, J. T., and Yla-Herttuala, S. Avidin-biotin technology in targeted therapy. Expert.Opin.Drug Deliv. 2010;7(5):551-564. View abstract.
  38. Livaniou, E., Costopoulou, D., Vassiliadou, I., Leondiadis, L., Nyalala, J. O., Ithakissios, D. S., and Evangelatos, G. P. Analytical techniques for determining biotin. J Chromatogr.A 6-9-2000;881(1-2):331-343. View abstract.
  39. Magnuson, N. S. and Perryman, L. E. Metabolic defects in severe combined immunodeficiency in man and animals. Comp Biochem.Physiol B 1986;83(4):701-710. View abstract.
  40. Malaguzzi, Valeri C. [Vitamins in metabolic diseases]. Acta Vitaminol.Enzymol. 1981;3(1):43-56. View abstract.
  41. Mall, G. K., Chew, Y. C., and Zempleni, J. Biotin requirements are lower in human Jurkat lymphoid cells but homeostatic mechanisms are similar to those of HepG2 liver cells. J Nutr. 2010;140(6):1086-1092. View abstract.
  42. McMurray, D. N. Cell-mediated immunity in nutritional deficiency. Prog.Food Nutr.Sci 1984;8(3-4):193-228. View abstract.
  43. Michalski, A. J., Berry, G. T., and Segal, S. Holocarboxylase synthetase deficiency: 9-year follow-up of a patient on chronic biotin therapy and a review of the literature. J Inherit.Metab Dis. 1989;12(3):312-316. View abstract.
  44. Miller, S. J. Nutritional deficiency and the skin. J Am.Acad.Dermatol. 1989;21(1):1-30. View abstract.
  45. Mock, D. M. Marginal biotin deficiency is teratogenic in mice and perhaps humans: a review of biotin deficiency during human pregnancy and effects of biotin deficiency on gene expression and enzyme activities in mouse dam and fetus. J Nutr.Biochem. 2005;16(7):435-437. View abstract.
  46. Mock, D. M. Skin manifestations of biotin deficiency. Semin.Dermatol. 1991;10(4):296-302. View abstract.
  47. Narisawa, K. [Molecular basis of vitamin-responsive inborn errors of metabolism]. Nippon Rinsho 1999;57(10):2301-2306. View abstract.
  48. Nikiforova, V., Kempa, S., Zeh, M., Maimann, S., Kreft, O., Casazza, A. P., Riedel, K., Tauberger, E., Hoefgen, R., and Hesse, H. Engineering of cysteine and methionine biosynthesis in potato. Amino.Acids 2002;22(3):259-278. View abstract.
  49. Nyhan, W. L. Inborn errors of biotin metabolism. Arch.Dermatol. 1987;123(12):1696-1698a. View abstract.
  50. Nyhan, W. L. Multiple carboxylase deficiency. Int J Biochem. 1988;20(4):363-370. View abstract.
  51. O'Keefe, S. J., Ou, J., Aufreiter, S., O'Connor, D., Sharma, S., Sepulveda, J., Fukuwatari, T., Shibata, K., and Mawhinney, T. Products of the colonic microbiota mediate the effects of diet on colon cancer risk. J Nutr. 2009;139(11):2044-2048. View abstract.
  52. Ozand, P. T., Gascon, G. G., Al Essa, M., Joshi, S., Al Jishi, E., Bakheet, S., Al Watban, J., Al Kawi, M. Z., and Dabbagh, O. Biotin-responsive basal ganglia disease: a novel entity. Brain 1998;121 ( Pt 7):1267-1279. View abstract.
  53. Pacheco-Alvarez, D., Solorzano-Vargas, R. S., Gravel, R. A., Cervantes-Roldan, R., Velazquez, A., and Leon-Del-Rio, A. Paradoxical regulation of biotin utilization in brain and liver and implications for inherited multiple carboxylase deficiency. J Biol Chem. 12-10-2004;279(50):52312-52318. View abstract.
  54. Petrelli, F., Moretti, P., and Paparelli, M. Intracellular distribution of biotin-14COOH in rat liver. Mol.Biol.Rep. 2-15-1979;4(4):247-252. View abstract.
  55. Petronzelli, F., Pelliccia, A., Anastasi, A. M., Lindstedt, R., Manganello, S., Ferrari, L. E., Albertoni, C., Leoni, B., Rosi, A., D'Alessio, V., Deiana, K., Paganelli, G., and De, Santis R. Therapeutic use of avidin is not hampered by antiavidin antibodies in humans. Cancer Biother.Radiopharm. 2010;25(5):563-570. View abstract.
  56. Pletsityi, K. D. [Vitamins and immunity. Biotin, pantothenic acid and riboflavin]. Vopr.Pitan. 1990;(4):18-22. View abstract.
  57. POTH, E. J. Intestinal antisepsis in surgery. J Am.Med Assoc. 12-26-1953;153(17):1516-1521. View abstract.
  58. Prasad, A. N. and Seshia, S. S. Status epilepticus in pediatric practice: neonate to adolescent. Adv.Neurol. 2006;97:229-243. View abstract.
  59. Prasad, P. D. and Ganapathy, V. Structure and function of mammalian sodium-dependent multivitamin transporter. Curr.Opin.Clin.Nutr.Metab Care 2000;3(4):263-266. View abstract.
  60. Rodriguez, Melendez R. [Importance of biotin metabolism]. Rev.Invest Clin. 2000;52(2):194-199. View abstract.
  61. Rodriguez-Melendez, R. and Zempleni, J. Nitric oxide signaling depends on biotin in Jurkat human lymphoma cells. J Nutr. 2009;139(3):429-433. View abstract.
  62. Rodriguez-Melendez, R. and Zempleni, J. Regulation of gene expression by biotin (review). J Nutr.Biochem. 2003;14(12):680-690. View abstract.
  63. Rodriguez-Melendez, R., Griffin, J. B., Sarath, G., and Zempleni, J. High-Throughput Immunoblotting Identifies Biotin-Dependent Signaling Proteins in HepG2 Hepatocarcinoma Cells. J Nutr. 2005;135(7):1659-1666. View abstract.
  64. Rogovik, A. L., Vohra, S., and Goldman, R. D. Safety considerations and potential interactions of vitamins: should vitamins be considered drugs? Ann.Pharmacother. 2010;44(2):311-324. View abstract.
  65. Roje, S. Vitamin B biosynthesis in plants. Phytochemistry 2007;68(14):1904-1921. View abstract.
  66. Said, H. M. and Mohammed, Z. M. Intestinal absorption of water-soluble vitamins: an update. Curr.Opin.Gastroenterol. 2006;22(2):140-146. View abstract.
  67. Said, H. M. Cellular uptake of biotin: mechanisms and regulation. J Nutr. 1999;129(2S Suppl):490S-493S. View abstract.
  68. Said, H. M. Recent advances in carrier-mediated intestinal absorption of water-soluble vitamins. Annu.Rev.Physiol 2004;66:419-446. View abstract.
  69. Said, H. M., Mock, D. M., and Collins, J. C. Regulation of intestinal biotin transport in the rat: effect of biotin deficiency and supplementation. Am.J Physiol 1989;256(2 Pt 1):G306-G311. View abstract.
  70. Scheinfeld, N., Dahdah, M. J., and Scher, R. Vitamins and minerals: their role in nail health and disease. J Drugs Dermatol. 2007;6(8):782-787. View abstract.
  71. Sedel, F., Lyon-Caen, O., and Saudubray, J. M. [Treatable hereditary neuro-metabolic diseases]. Rev.Neurol.(Paris) 2007;163(10):884-896. View abstract.
  72. Shriver, B. J., Roman-Shriver, C., and Allred, J. B. Depletion and repletion of biotinyl enzymes in liver of biotin-deficient rats: evidence of a biotin storage system. J Nutr. 1993;123(6):1140-1149. View abstract.
  73. Snodgrass, S. R. Vitamin neurotoxicity. Mol.Neurobiol. 1992;6(1):41-73. View abstract.
  74. Spector, R. and Johanson, C. E. Vitamin transport and homeostasis in mammalian brain: focus on Vitamins B and E. J Neurochem. 2007;103(2):425-438. View abstract.
  75. Suzuki, Y., Yang, X., Aoki, Y., Kure, S., and Matsubara, Y. Mutations in the holocarboxylase synthetase gene HLCS. Hum.Mutat. 2005;26(4):285-290. View abstract.
  76. Sweetman, L. and Nyhan, W. L. Inheritable biotin-treatable disorders and associated phenomena. Annu.Rev.Nutr. 1986;6:317-343. View abstract.
  77. Sydenstricker, V. P., Singal, S. A., Briggs, A. P., Devaughn, N. M., and Isbell, H. Observations on the "egg white injury" in man and its cure with biotin concentrate. J Am Med Assn 1942;(8):199-200.
  78. Sydenstricker, V. P., Singal, S. A., Briggs, A. P., Devaughn, N. M., and Isbell, H. PRELIMINARY OBSERVATIONS ON "EGG WHITE INJURY" IN MAN AND ITS CURE WITH A BIOTIN CONCENTRATE. Science 2-13-1942;95(2459):176-177. View abstract.
  79. Tarmina, M. S. Self-selected diet of adult women with families. 1992;257.
  80. Tong, L. Acetyl-coenzyme A carboxylase: crucial metabolic enzyme and attractive target for drug discovery. Cell Mol.Life Sci 2005;62(16):1784-1803. View abstract.
  81. Tsao, C. Y. Current trends in the treatment of infantile spasms. Neuropsychiatr.Dis.Treat. 2009;5:289-299. View abstract.
  82. van der Knaap, M. S., Jakobs, C., and Valk, J. Magnetic resonance imaging in lactic acidosis. J Inherit.Metab Dis. 1996;19(4):535-547. View abstract.
  83. Vilches-Flores, A. and Fernandez-Mejia, C. [Effect of biotin upon gene expression and metabolism]. Rev.Invest Clin. 2005;57(5):716-724. View abstract.
  84. Vlaming, M. L., Lagas, J. S., and Schinkel, A. H. Physiological and pharmacological roles of ABCG2 (BCRP): recent findings in Abcg2 knockout mice. Adv.Drug Deliv.Rev. 1-31-2009;61(1):14-25. View abstract.
  85. Wallace, J. C., Jitrapakdee, S., and Chapman-Smith, A. Pyruvate carboxylase. Int J Biochem.Cell Biol. 1998;30(1):1-5. View abstract.
  86. Wilson, C. J., Myer, M., Darlow, B. A., Stanley, T., Thomson, G., Baumgartner, E. R., Kirby, D. M., and Thorburn, D. R. Severe holocarboxylase synthetase deficiency with incomplete biotin responsiveness resulting in antenatal insult in samoan neonates. J Pediatr. 2005;147(1):115-118. View abstract.
  87. Wolf, B. Clinical issues and frequent questions about biotinidase deficiency. Mol.Genet.Metab 2010;100(1):6-13. View abstract.
  88. Yoshikawa, K. [Vitamin and dermatology]. Nippon Rinsho 1999;57(10):2385-2389. View abstract.
  89. Zempleni, J. and Mock, D. M. Advanced analysis of biotin metabolites in body fluids allows a more accurate measurement of biotin bioavailability and metabolism in humans. J Nutr. 1999;129(2S Suppl):494S-497S. View abstract.
  90. Zempleni, J. and Mock, D. M. Utilization of biotin in proliferating human lymphocytes. J Nutr. 2000;130(2S Suppl):335S-337S. View abstract.
  91. Zempleni, J. Uptake, localization, and noncarboxylase roles of biotin *. Annu.Rev Nutr. 2005;25:175-196. View abstract.
  92. Zempleni, J., Green, G. M., Spannagel, A. W., and Mock, D. M. Biliary excretion of biotin and biotin metabolites is quantitatively minor in rats and pigs. J Nutr. 1997;127(8):1496-1500. View abstract.
  93. Zempleni, J., Hassan, Y. I., and Wijeratne, S. S. Biotin and biotinidase deficiency. Expert.Rev.Endocrinol.Metab 11-1-2008;3(6):715-724. View abstract.
  94. Zempleni, J., McCormick, D. B., and Mock, D. M. Identification of biotin sulfone, bisnorbiotin methyl ketone, and tetranorbiotin-l-sulfoxide in human urine. Am.J Clin.Nutr. 1997;65(2):508-511. View abstract.
  95. Zeng, W. Q., Al Yamani, E., Acierno, J. S., Jr., Slaugenhaupt, S., Gillis, T., MacDonald, M. E., Ozand, P. T., and Gusella, J. F. Biotin-responsive basal ganglia disease maps to 2q36.3 and is due to mutations in SLC19A3. Am.J Hum.Genet. 2005;77(1):16-26. View abstract.
  96. Zlotkin, S. H., Stallings, V. A., and Pencharz, P. B. Total parenteral nutrition in children. Pediatr.Clin.North Am. 1985;32(2):381-400. View abstract.
  97. Albarracin C, Fuqua B, Evans JL, Goldfine ID. Chromium picolinate and biotin combination improves glucose metabolism in treated, uncontrolled overweight to obese patients with type 2 diabetes. Diabetes Metab Res Rev 2008;24:41-51. View abstract.
  98. Baez-Saldana A, Zendejas-Ruiz I, Revilla-Monsalve C, et al. Effects of biotin on pyruvate carboxylase, acetyl-CoA carboxylase, propionyl-CoA carboxylase, and markers for glucose and lipid homeostasis in type 2 diabetic patients and nondiabetic subjects. Am J Clin Nutr 2004;79:238-43. View abstract.
  99. Bonjour JP. Biotin in human nutrition. Ann N Y Acad Sci 1985;447:97-104. View abstract.
  100. Brewster MA, Schedewie H. Trimethylaminuria. Ann Clin Lab Sci 1983;13:20-4. View abstract.
  101. Camacho FM, Garcia-Hernandez MJ. Zinc aspartate, biotin, and clobetasol propionate in the treatment of alopecia areata in childhood. Pediatr Dermatol 1999;16:336-8. View abstract.
  102. Coggeshall JC, Heggers JP, Robson MC, et al. Biotin status and plasma glucose in diabetics. Ann N Y Acad Sci 1985;447:389-92.
  103. Debourdeau PM, Djezzar S, Estival JL, et al. Life-threatening eosinophilic pleuropericardial effusion related to vitamins B5 and H. Ann Pharmacother 2001;35:424-6. View abstract.
  104. Eakin RE, Snell EE, and Williams RJ. Concentrationand assay of avidin, injury-producing agents in raw egg white. J Biol Chem. 1941;(40):535-43.
  105. Ebek, Inc. issues voluntary nationwide recall of Liviro3, a product marketed as a dietary supplement. Ebek Press Release, January 19, 2007. Available at: http://www.fda.gov/oc/po/firmrecalls/ebek01_07.html.
  106. Fiume MZ. Cosmetic Ingredient Review Expert Panel. Final report on the safety assessment of biotin. Int J Toxicol. 2001;20 Suppl 4:1-12. View abstract.
  107. Food and Nutrition Board, Institute of Medicine. Dietary Reference Intakes for Thiamin, Riboflavin, Niacin, Vitamin B6, Folate, Vitamin B12, Pantothenic Acid, Biotin, and Choline (2000). Washington, DC: National Academy Press, 2000. Available at: http://books.nap.edu/books/0309065542/html/.
  108. Geohas J, Daly A, Juturu V, et al. Chromium picolinate and biotin combination reduces atherogenic index of plasma in patients with type 2 diabetes mellitus: a placebo-controlled, double-blinded, randomized clinical trial. Am J Med Sci. 2007 Mar;333:145-53. View abstract.
  109. Geohas J, Finch M, Juturu V, et al. Improvement in Fasting Blood Glucose with the Combination of Chromium Picolinate and Biotin in Type 2 Diabetes Mellitus. American Diabetes Association 64th Annual Meeting, June 2004, Orlando, Florida, abstract 191-OR.
  110. Green NM. Avidin. 1. The use of (14-C)biotin for kinetic studies and for assay. Biochem. J. 1963;89:585-591. View abstract.
  111. Grundy WE, Freed M, Johnson H.C., et al. The effect of phthalylsulfathiazole (sulfathalidine) on the excretion of B-vitamins by normal adults. Arch Biochem. 1947 Nov;15:187-94. View abstract.
  112. Henry JG, Sobki S, Afafat N. Interference by biotin therapy on measurement of TSH and FT4 by enzyme immunoassay on Boehringer Mannheim ES 700 analyzer. Ann Clin Biochem 1996;33:162-3. View abstract.
  113. Hill MJ. Intestinal flora and endogenous vitamin synthesis. Eur J Cancer Prev 1997;6:S43-5. View abstract.
  114. Hochman LG, Scher RK, Meyerson MS. Brittle nails: response to daily biotin supplementation. Cutis 1993;51:303-5. View abstract.
  115. Keipert JA. Oral use of biotin in seborrhoeic dermatitis of infancy: a controlled trial. Med J Aust 1976;1:584-5. View abstract.
  116. Koutsikos D, Agroyannis B, Tzanatos-Exarchou H. Biotin for diabetic peripheral neuropathy. Biomed Pharmacother 1990;44:511-4. View abstract.
  117. Krause KH, Berlit P, Bonjour JP. Vitamin status in patients on chronic anticonvulsant therapy. Int J Vitam Nutr Res 1982;52:375-85. View abstract.
  118. Krause KH, Bonjour JP, Berlit P, Kochen W. Biotin status of epileptics. Ann N Y Acad Sci 1985;447:297-313. View abstract.
  119. Krause KH, Kochen W, Berlit P, Bonjour JP. Excretion of organic acids associated with biotin deficiency in chronic anticonvulsant therapy. Int J Vitam Nutr Res 1984;54:217-22. View abstract.
  120. Lininger SW. The Natural Pharmacy. 1st ed. Rocklin, CA: Prima Publishing; 1998.
  121. Mock DM, Dyken ME. Biotin catabolism is accelerated in adults receiving long-term therapy with anticonvulsants. Neurology 1997;49:1444-7. View abstract.
  122. Mock DM, Dyken ME. Biotin deficiency results from long-term therapy with anticonvulsants (abstract). Gastroenterology 1995;108:A740.
  123. Mock DM, Mock NI, Nelson RP, Lombard KA. Disturbances in biotin metabolism in children undergoing long-term anticonvulsant therapy. J Pediatr Gastroentereol Nutr 1998;26:245-50. View abstract.
  124. Mock DM, Quirk JG, Mock NI. Marginal biotin deficiency during normal pregnancy. Am J Clin Nutr 2002;75:295-9. View abstract.
  125. Mock NI, Malik MI, Stumbo PJ, et al. Increased urinary excretion of 3-hydroxyisovaleric acid and decreased urinary excretion of biotin are sensitive early indicators of decreased status in experimental biotin deficiency. Am J Clin Nutr 1997;65:951-8. View abstract.
  126. Rathman SC, Eisenschenk S, McMahon RJ. The abundance and function of biotin-dependent enzymes are reduced in rats chronically administered carbamazepine. J Nutr 2002;132:3405-10. View abstract.
  127. Rivera JA, González-Cossío T, Flores M, et al. Multiple micronutrient supplementation increases the growth of Mexican infants. Am J Clin Nutr. 2001 Nov;74:657-63. View abstract.
  128. Rodriguez-Melendez R, Griffin JB, Zempleni J. Biotin supplementation increases expression of the cytochrome P450 1B1 gene in Jurkat cells, increasing the occurrence of single-stranded DNA breaks. J Nutr. 2004 Sep;134:2222-8. View abstract.
  129. Roth K.S. Biotin in clinical medicine--a review. Am J Clin Nutr. 1981 Sep;34:1967-74. View abstract.
  130. Said HM, Redha R, Nylander W. Biotin transport in the human intestine: inhibition by anticonvulsant drugs. Am J Clin Nutr 1989;49:127-31. View abstract.
  131. Said HM. Biotin: the forgotten vitamin. Am J Clin Nutr. 2002;75:179-80. View abstract.
  132. Schulpis KH, Georgala S, Papakonstantinou ED, et al. The effect of isotretinoin on biotinidase activity. Skin Pharmacol Appl Skin Physiol. 1999 Jan-Apr;12:28-33. View abstract.
  133. Sealey WM, Teague AM, Stratton SL, Mock DM. Smoking accelerates biotin catabolism in women. Am J Clin Nutr 2004;80:932-5. View abstract.
  134. Shils ME, Olson JA, Shike M, Ross AC, eds. Modern Nutrition in Health and Disease. 9th ed. Baltimore, MD: Williams & Wilkins, 1999.
  135. Singer GM, Geohas J. The effect of chromium picolinate and biotin supplementation on glycemic control in poorly controlled patients with type 2 diabetes mellitus: a placebo-controlled, double-blinded, randomized trial. Diabetes Technol Ther 2006;8:636-43. View abstract.
  136. Spencer RP and Brody KR. Biotin transport by small intestine of rat, hamster, and other species. Am J Physiol. 1964 Mar;206:653-7. View abstract.
  137. Zempleni J, Helm RM, Mock DM. In vivo biotin supplementation at a pharmacologic dose decreases proliferation rates of human peripheral blood mononuclear cells and cytokine release. J Nutr 2001;131:1479-84. View abstract.
  138. Zempleni J, Mock DM. Bioavailability of biotin given orally to humans in pharmacologic doses. Am J Clin Nutr 1999;69:504-8. View abstract.
  139. Zempleni J, Mock DM. Biotin biochemistry and human requirements. J Nutr Biochem. 1999 Mar;10:128-38. View abstract.
  140. Zempleni J, Wijeratne SS, Hassan YI. Biotin. Biofactors. 2009 Jan-Feb;35:36-46. View abstract.

Customers who bought this product also bought: